Согласно исследованию, изданному в онлайновом выпуске журнала Proceedings Национальной академии наук, единственный прионный белок, который по крайней мере в 10 раз более летален, чем большие прионные разновидности, был идентифицирован исследователями от Научно-исследовательского института Scripps. Единственный прионный белок вызывает нейронную смерть, подобную наблюдаемому в коровьей губчатой энцефалопатии (коровье бешенство).Эта токсичная единственная молекула или «мономер» проверяют существующую теорию, что нейронное повреждение связано с токсичностью прионных белковых скоплений, названных «олигомерами».Scripps Флоридский профессор Коринн Лэсмезас, приведшая исследование, объяснил:«Путем идентификации единственной молекулы как самых токсичных разновидностей прионных белков мы открыли новую главу в понимании, как вызванная прионом нейродегенерация появляется.
Мы не думали, что найдем нейронную смерть от этого токсичного мономера так близко к тому, что обычно происходит в болезненном состоянии. Теперь у нас есть мощный инструмент, чтобы исследовать механизмы нейродегенерации».Исследователи обнаружили, что токсичная форма патологического прионного белка, известного как TPrP, вызвала различные формы нейронного повреждения, в пределах от молекулярных подписей, очень похожих на замеченный в мозгах зараженных прионом животных, аутофагии – самоеды клеточных компонентов и апоптоза – программируемый некроз клеток.
Команда нашла, что самая летальная форма прионного белка была определенной структурой, известной как альфа-спиральная.Новое исследование обеспечивает новое понимание прионных болезней, таких как коровья губчатая энцефалопатия и редкий человеческий спастический псевдосклероз формы.
Кроме того, это открывает возможность, связавшуюся, нейротоксичные белки могут играть роль в нейродегенеративных нарушениях, таких как Паркинсон и болезнь Альцгеймера.При прионной болезни напоминающие белок инфекционные частицы (инфекционные прионы), полагавший быть составленными только белка, в состоянии воспроизвести, даже при том, что они испытывают недостаток в РНК и ДНК.
Обычно, клетки млекопитающих генерируют клеточный прионный белок (PrP), когда заражено прионной болезнью, патологический белок преобразовывает нормальный организменный прионный белок в свою форму болезни.Прионные болезни подобны другому белку misfolding болезни, таковы как болезнь Альцгеймера, потому что они вызваны токсичностью белка хозяина misfolded. Кроме того, недавнее исследование, изданное в Нью-Йорк Таймс, обнаружило что болезни, такие как болезнь Альцгеймера, прионная болезнь зеркала путем распространения от клетки до клетки.
Лэсмезас объяснил:«До сих пор считалось, что олигомеры белков токсичны всего они болезнь. Так как мы нашли впервые, что патологически свернутый мономер очень токсичен, он открывает возможность, что это могло бы быть верно также для некоторого другого белка misfolding болезни также».